ورود به حساب

نام کاربری گذرواژه

گذرواژه را فراموش کردید؟ کلیک کنید

حساب کاربری ندارید؟ ساخت حساب

ساخت حساب کاربری

نام نام کاربری ایمیل شماره موبایل گذرواژه

برای ارتباط با ما می توانید از طریق شماره موبایل زیر از طریق تماس و پیامک با ما در ارتباط باشید


09117307688
09117179751

در صورت عدم پاسخ گویی از طریق پیامک با پشتیبان در ارتباط باشید

دسترسی نامحدود

برای کاربرانی که ثبت نام کرده اند

ضمانت بازگشت وجه

درصورت عدم همخوانی توضیحات با کتاب

پشتیبانی

از ساعت 7 صبح تا 10 شب

دانلود کتاب Structure and Function of the Aspartic Proteinases: Genetics, Structures, and Mechanisms

دانلود کتاب ساختار و عملکرد پروتئینازهای آسپارتیک: ژنتیک ، ساختارها و مکانیسم ها

Structure and Function of the Aspartic Proteinases: Genetics, Structures, and Mechanisms

مشخصات کتاب

Structure and Function of the Aspartic Proteinases: Genetics, Structures, and Mechanisms

ویرایش: 1 
نویسندگان: , , , , , , ,   
سری: Advances in Experimental Medicine and Biology 306 
ISBN (شابک) : 9781468460148, 9781468460124 
ناشر: Springer US 
سال نشر: 1992 
تعداد صفحات: 560 
زبان: English 
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) 
حجم فایل: 17 مگابایت 

قیمت کتاب (تومان) : 46,000



کلمات کلیدی مربوط به کتاب ساختار و عملکرد پروتئینازهای آسپارتیک: ژنتیک ، ساختارها و مکانیسم ها: بیوشیمی، عمومی، ژنتیک انسانی، آناتومی حیوانات / مورفولوژی / بافت شناسی، علوم گیاهی



ثبت امتیاز به این کتاب

میانگین امتیاز به این کتاب :
       تعداد امتیاز دهندگان : 22


در صورت تبدیل فایل کتاب Structure and Function of the Aspartic Proteinases: Genetics, Structures, and Mechanisms به فرمت های PDF، EPUB، AZW3، MOBI و یا DJVU می توانید به پشتیبان اطلاع دهید تا فایل مورد نظر را تبدیل نمایند.

توجه داشته باشید کتاب ساختار و عملکرد پروتئینازهای آسپارتیک: ژنتیک ، ساختارها و مکانیسم ها نسخه زبان اصلی می باشد و کتاب ترجمه شده به فارسی نمی باشد. وبسایت اینترنشنال لایبرری ارائه دهنده کتاب های زبان اصلی می باشد و هیچ گونه کتاب ترجمه شده یا نوشته شده به فارسی را ارائه نمی دهد.


توضیحاتی در مورد کتاب ساختار و عملکرد پروتئینازهای آسپارتیک: ژنتیک ، ساختارها و مکانیسم ها



در سپتامبر 1990، گروهی متشکل از 160 دانشمند از 19 کشور و 21 کشور ایالات متحده در مسافرخانه شیر قرمز در پارک روهنر، شهرستان سونوما، کالیفرنیا گرد هم آمدند. هدف از این جلسه به اشتراک گذاشتن اطلاعات جدید از تحقیقات اخیر در مورد پروتئین های آسپارتیک بود. این کتاب مجموعه ای از اطلاعات انتقال یافته در آن انجمن است. پروتئین‌های آسپارتیک شامل تمام آنزیم‌هایی از کلاس «چهارم» آنزیم‌های پروتئولیتیک است که سه آنزیم اول سرین، سیستئین و متالوپروتئینازها هستند. البته، همه دانشمندان حاضر در کنفرانس Sonoma Aspartic Proteinase موافقند که سطح کنونی ما از درک ساختار و عملکرد آنزیم های کلاس Aspartic Proteinase به وضوح درجه یک است. دلایل این امر مستلزم کمی نگاه تاریخی است. گروهی از دانشمندانی که مشغول مطالعه این خانواده از آنزیم‌ها هستند، برای اولین بار در سال 1976 در نورمن، اوکلاهاما، در جلسه‌ای که توسط جردن تانگ از بنیاد تحقیقات پزشکی اوکلاهما ترتیب داده شده بود، به صورت یک موجودیت جداگانه ملاقات کردند. این زمان هیجان انگیزی بود، زیرا اولین ساختارهای کریستالی برخی از این آنزیم ها توسط بلوندل، جیمز و دیویس توصیف شد. در طی آن کنفرانس، رابطه بین دو نیمه آنزیم های پستانداران و قارچ ها شناسایی شد و این یک پایه ساختاری برای تجزیه و تحلیل آنزیم های رتروویروسی فراهم کرد که بعداً مطرح شد. کتابی توسط Plenum Press منتشر شده است که این کنفرانس را مستند می کند، و کتاب فعلی به روز رسانی آن کار مهم است.


توضیحاتی درمورد کتاب به خارجی

In September, 1990, a group of 160 scientists from 19 countries and 21 of the United States met at the Red Lion Inn in Rohnert Park, Sonoma County, California. The purpose of this meeting was to share new information from recent research on the Aspartic Proteinases. This book is a compilation of the information transferred in that forum. The Aspartic Proteinases include all those enzymes from the "fourth" class of proteolytic enzymes, the first three being the Serine, Cysteine and Metalloproteinases. Of course, all the scientists in attendance at the Sonoma Aspartic Proteinase Conference would agree that our current level of understanding of the structure and function of the Aspartic Proteinase class of enzymes is clearly first class. The reasons for this require a bit of historical perspective. The group of scientists who are engaged in study of this family of enzymes first met as a separate entity in 1976, in Norman, Oklahoma, at a meeting organized by Jordan Tang of the Oklahoma Medical Research Foundation. This was an exciting time, as the first crystal structures of some of these enzymes were described by Blundell, James and Davies. During that conference, the relationship between the two halves of the mammalian and fungal enzymes was recognized and this has provided a structural foundation for analysis of the retroviral enzymes, which came later. A book was published by Plenum Press documenting l this conference, and the current book is an update to that important work.



فهرست مطالب

Front Matter....Pages i-xviii
Studies on Pepsin Mutagenesis and Recombinant Rhizopuspepsinogen....Pages 1-8
Inhibitor Binding Induces Structural Changes in Porcine Pepsin....Pages 9-21
Functional Implications of the Three-Dimensional Structure of Bovine Chymosin....Pages 23-37
Why Does Pepsin Have a Negative Charge at Very Low pH? An Analysis of Conserved Charged Residues in Aspartic Proteinases....Pages 39-45
X-Ray Structural Studies of Mammalian Aspartic Proteinases....Pages 47-61
Aspartic Protease Inhibitors from the Parasitic Nematode Ascaris ....Pages 63-73
Nonspecific Electrostatic Binding of Substrates and Inhibitors to Porcine Pepsin....Pages 75-86
Analysis of the Promoter of a Human Pepsinogen a Gene....Pages 87-90
Separation and Characterization of Human Pepsinogens and Pepsins by High-Resolution Discontinuous Electrophoresis....Pages 91-94
A Highly Informative Polymorphism of the Pepsinogen C Gene Detected by Polymerase Chain Reaction....Pages 95-99
Consequences of Intramolecular Ionic Interactions for the Activation Rate of Human Pepsinogens A and C as Revealed by Molecular Modelling....Pages 101-105
Characteristics and Composition of Pepsins from Atlantic Cod....Pages 107-110
Reduction of Non-Steroidal Anti-Inflammatory Drug Induced Gastric Damage in the Rat by Soluble Pepstatin Derivatives....Pages 111-113
Production of Prochymosin in Lactococci....Pages 115-119
Structure and Chromosomal Localization of the Human Prochymosin Pseudogene....Pages 121-126
Amino Acid Sequence of Lamb Preprochymosin and its Comparison to Other Chymosins....Pages 127-131
Quantum-Chemical Study of the Catalytic Mechanism of Aspartic Proteinases....Pages 133-137
Effects of Viscosity and Solvent Deuterium Identify Multiple Partially Rate-Limiting Steps in the Kinetics of Porcine Pepsin....Pages 139-142
Structure-Function Database for Active Site Binding to the Aspartic Proteinases....Pages 143-147
Introduction to Fungal Proteinases and Expression in Fungal Systems....Pages 149-160
Characterization of the Bar Proteinase, An Extracellular Enzyme from the Yeast Saccharomyces Cerevisiae ....Pages 161-172
Candida Albicans Acid Proteinase: Characterization and Role in Candidiasis....Pages 173-183
Pepstatin-Insensitive Carboxyl Proteinases....Pages 185-201
Structure and Function of a Pepstatin-Insensitive Acid Proteinase from Aspergillus Niger var. Macrosporus ....Pages 203-211
Infection and Pathogenesis of Cash Crops by Botrytis Cinerea : Primary Role of an Aspartic Proteinase....Pages 213-216
Crystal Structures of Rhizopuspepsin/Inhibitor Complexes....Pages 217-231
A Yeast Expression System and Site-Directed Mutagenesis of a Fungal Aspartic Proteinase, Mucor Rennin....Pages 233-242
Studies on the Mechanism of Action of Penicillopepsin....Pages 243-254
Thermopsin, A Thermostable Acid Protease from Sulfolobus Acidocaldarius ....Pages 255-257
Purification of an Aspartic Proteinase from Aspergillus Aculeatus ....Pages 259-263
Effect of Growth Conditions on the Extracellular Production of the Aspartic Proteinase by Candida Albicans ....Pages 265-267
X-Ray Analysis of a Difluorostatone Renin Inhibitor Bound as the Tetrahedral Hydrate to the Aspartic Protease Endothiapepsin....Pages 269-273
Substrate Specificity Study of Recombinant Rhizopus Chinensis Aspartic Proteinase....Pages 275-279
Localization of Cathepsin D in Endosomes: Characterization and Biological Importance....Pages 281-287
Proteolytic Activation of Human Procathepsin D....Pages 289-296
Biological Significance and Activity Control of Cathepsin E Compared with Cathepsin D....Pages 297-306
Exploiting the Molecular Template of Angiotensinogen in the Discovery and Design of Peptidyl, Pseudopeptidyl and Peptidemimetic Inhibitors of Human Renin: A Structure-Activity Perspective....Pages 307-323
Design of Renin Inhibitors Containing Conformationally Restricted Mimetics of the P 1 -P 1 ′ and P 1 through P 2 ′ Sites....Pages 325-334
Efficient Mutagenesis, Expression and Purification of Procathepsin D....Pages 335-338
Mapping of Lysosomal Targeting Determinants of Cathepsin D....Pages 339-342
Comparison of Kinetic Properties of Native and Recombinant Human Cathepsin D....Pages 343-347
Cathepsin D Inhibitor from Potato Tubers ( Solanum tuberosum L.)....Pages 349-353
Aspartic Proteinase from Barley Seeds is Related to Animal Cathepsin D....Pages 355-359
Immunohistochemical and Immunocytochemical Localization of Cathepsin E Compared with Cathepsin D....Pages 361-364
Origins of the Multiple Cathepsin E Transcripts Observed in Human Gastric Mucosa and Gastric Adenocarcinoma....Pages 365-368
Human Stomach Cathepsin E Action on Human Immunoglobulins....Pages 369-371
The Engineering of Recombinant Active Human Prerenin and its Expression in Mammalian and Insect Cells....Pages 373-377
Simple Procedure for Recovery of Crystallizable Human Recombinant Renin from Mammalian Cell-Conditioned Medium....Pages 379-381
Substrate Specificity of Human Renin: The Effect of Substitutions at the Amino Terminus and P 3 Position of the Substrate....Pages 383-386
Substrate Analogue Renin Inhibitors Containing Replacements of Histidine in P 2 or Isosteres of the Amide Bond Between P 3 and P 2 Sites....Pages 387-390
Molecular Modeling of Renin Inhibitor P 2 Substituents....Pages 391-394
Human Immunodeficiency Virus Proteinase: Now, Then, What’s Next?....Pages 395-405
Substrate Specificity of the Human (Type 1) and Simian Immunodeficiency Virus Proteases....Pages 407-415
Expression and Characterization of Genetically Linked Homo- and Hetero-Dimers of Hiv Proteinase....Pages 417-428
Expression of the HIV Aspartic Protease Fused to a Bacterial Phenotypic Marker....Pages 429-432
Comparison of Three Inhibitor Complexes of Human Immunodeficiency Virus Protease....Pages 433-441
Comparisons of the Sequences, 3-D Structures and Mechanisms of Pepsin-Like and Retroviral Aspartic Proteinases....Pages 443-453
The Three-Dimensional X-Ray Crystal Structure of HIV-1 Protease Complexed with a Hydroxyethylene Inhibitor....Pages 455-460
Substrate Cleavage by HIV-1 Proteinase....Pages 461-467
The Evaluation of Non-Viral Substrates of the HIV Protease as Leads in the Design of Inhibitors for Aids Therapy....Pages 469-482
Interaction of Mutant Forms of the HIV-1 Protease with Substrate and Inhibitors....Pages 483-487
Structure-Based Inhibition of HIV-1 Protease Activity and Viral Infectivity....Pages 489-492
Analysis of Temperature-Sensitive Mutants of the HIV-1 Protease....Pages 493-497
Studies of the Autoprocessing of the HIV-1 Protease Using Cleavage Site Mutants....Pages 499-502
Mutational Analysis of a Native Substrate of the HIV-1 Proteinase....Pages 503-506
Monoclonal and Polyclonal Antibodies: Reagents for Studying HIV-1 Proteinase Variants....Pages 507-510
Cloning, Expression and Kinetic Characterization of the Feline Immunodeficiency Virus Proteinase....Pages 511-513
Protein-Engineered Proteinase of Myeloblastosis Associated Virus, An Enzyme of High Activity and HIV-1 Proteinase-Like Specificity....Pages 515-518
p15 gag Proteinase of Myeloblastosis Associated Virus: Specificity Studies with Substrate Based Inhibitors....Pages 519-523
Scintillation Proximity Enzyme Assay a Rapid and Novel Assay Technique Applied to HIV Proteinase....Pages 525-528
Improved Chromatographic Method for the Assay of Retroviral Proteases....Pages 529-531
Cleavage of the Intermediate Filament Subunit Protein Vimentin by HIV-1 Protease: Utilization of a Novel Cleavage Site and Identification of Higher Order Polymers of Pepstatin A....Pages 533-537
A New Type of Aspartic Proteinase Inhibitors with a Symmetric Structure....Pages 539-542
Time Dependent Heterodimer Formation Leads to Inhibition of HIV Protease Activity....Pages 543-547
Molecular Modeling of the HIV-2 Protease....Pages 549-553
Theoretical Models of Aspartic Proteases: Active Site Properties, Dimer Stability and Interactions with Model Inhibitors....Pages 555-558
A Consensus Template for the Aspartic Proteinase Fold....Pages 559-572
Back Matter....Pages 573-585




نظرات کاربران