Protein NMR Spectroscopy: Principal Techniques and Applications

ویرایش: 1 
نویسندگان: Gordon Roberts. Lu-Yun Lian  
سری:  
ISBN (شابک) : 0470721936, 9780470721933 
ناشر: Wiley 
سال نشر: 2011 
تعداد صفحات: 368 
زبان: English 
فرمت فایل : PDF (درصورت درخواست کاربر به PDF، EPUB یا AZW3 تبدیل می شود) 
حجم فایل: 69 مگابایت 

قیمت کتاب (تومان) : 54,000

طیف‌سنجی تشدید مغناطیسی هسته‌ای (NMR)، یک پدیده فیزیکی مبتنی بر خواص مغناطیسی هسته‌های اتمی خاص، در دهه‌های اخیر کاربردهای گسترده‌ای در علوم زیستی پیدا کرده است. پیشرفت های چشمگیر در تکنیک های NMR منجر به پیشرفت های متناظر در توانایی NMR برای مطالعه ساختار، دینامیک و برهمکنش های ماکرومولکول های بیولوژیکی در محلول تحت شرایط نزدیک به فیزیولوژیکی شده است. این جلد بر استفاده از NMR برای مطالعه پروتئین ها تمرکز دارد.

NMR می تواند برای تعیین ساختارهای سه بعدی دقیق پروتئین ها در محلول استفاده شود. علاوه بر این، اطلاعاتی در مورد تبادل ساختاری یا شیمیایی، تحرک داخلی و دینامیک در مقیاس‌های زمانی متفاوت از pcoseconds تا ثانیه ارائه می‌کند. این تکنیک اولیه ای است که برای به دست آوردن اطلاعات در مورد پروتئین های ذاتا بی نظم (بازشده) استفاده می شود، زیرا این پروتئین ها به راحتی متبلور نمی شوند. NMR همچنین یک روش بسیار قدرتمند برای مطالعه برهم‌کنش‌های پروتئین با مولکول‌های دیگر، اعم از مولکول‌های کوچک (از جمله داروها)، اسیدهای هسته‌ای یا پروتئین‌های دیگر است.

این حجم به‌روز، تکنیک‌های NMR و کاربرد آن‌ها در پروتئین‌ها را پوشش می‌دهد. ، با تمرکز بر جزئیات عملی. این کتاب راهنمای عملی را برای یک فرد تازه وارد در NMR به منظور انجام آزمایشات موفقیت آمیز با پروتئین ها و تجزیه و تحلیل طیف های حاصل ارائه می دهد. کسانی که با کاربردهای شیمیایی NMR آشنا هستند نیز در درک نیازهای ویژه پروتئین NMR مفید خواهند بود.

Nuclear Magnetic Resonance (NMR) spectroscopy, a physical phenomenon based upon the magnetic properties of certain atomic nuclei, has found a wide range of applications in life sciences over recent decades. The dramatic advances in NMR techniques have led to corresponding advances in the ability of NMR to study structure, dynamics and interactions of biological macromolecules in solution under close to physiological conditions. This volume focuses on the use of NMR to study proteins.

NMR can be used to determine detailed three-dimensional structures of proteins in solution. Furthermore, it provides information about conformational or chemical exchange, internal mobility and dynamics at timescales varying from pcoseconds to seconds. It is the primary technique used to obtain information on intrinsically disordered (unfolded) proteins, since these proteins will not crystallize easily. NMR is also a very powerful method for the study of interactions of protein with other molecules, whether small molecules (including drugs), nuclear acids or other proteins.

This up-to-date volume covers NMR techiniques and their application to proteins, with a focus on practical details. This book will provide a newcomer to NMR with the practical guidance in order to carry out successful experiments with proteins and to analyze the resulting spectra. Those who are familiar with the chemical applications of NMR will also find is useful in understanding the special requirements of protien NMR.