Characterization of Proteins

پروتئین ها خدمتگزار زندگی هستند. آنها در تمام اجزای موجودات زنده وجود دارند و علیرغم شباهت شیمیایی آنها از نظر تنوع عملکردی شگفت انگیز هستند. حتی ساده ترین ارگانیسم تک سلولی حاوی هزاران پروتئین مختلف است که طیف وسیعی از نقش های حمایت کننده از زندگی را ایفا می کند. تولید آنها توسط ماشین ژنتیکی سلول کنترل می شود و نقص عملکرد حتی یک پروتئین در سلول منجر به علائم پاتولوژیک می شود. از طریق کشف سویه های جهش یافته یا تولید آنها با دستکاری ژنتیکی، به تعداد کل پروتئین های شناخته شده افزوده می شود. این فناوری اخیر به عنوان مهندسی پروتئین شناخته شده است. عملکرد درون تنی پروتئین ها به طور اساسی به ساختار شیمیایی زنجیره های پپتیدی منفرد بستگی دارد، بلکه به تا شدن دقیق خود زنجیره ها و به مونتاژ آنها در ساختارهای فوق مولکولی بزرگتر بستگی دارد. مولکول‌ها و مجموعه‌های ترکیبی آن‌ها پایداری محدودی در شرایط آزمایشگاهی دارند. روش‌های ویژه‌ای برای جداسازی دست‌نخورده آن‌ها از ماده منبع و برای تجزیه و تحلیل آن‌ها، هم از نظر کیفی و هم از نظر کمی، مورد نیاز است. پروتئین ها همچنین به طور فزاینده ای به عنوان "جزئیات صنعتی" استفاده می شوند، به عنوان مثال، در حسگرهای زیستی و آنزیم های تثبیت شده، به دلیل ویژگی، انتخاب پذیری و حساسیت آنها. این نیاز به روش‌های پردازش جدید و تصفیه‌شده‌ای دارد که با آن می‌توان پروتئین ایزوله را به شکلی تبدیل کرد که در آن بتوان از آن استفاده کرد.

Proteins are the servants of life. They occur in all component parts of living organisms and are staggering in their functional var- ty, despite their chemical similarity. Even the simplest single-cell organism contains a thousand different proteins, fulfilling a wide range of life-supporting roles. Their production is controlled by the cell’s genetic machinery, and a malfunction of even one protein in the cell will give rise to pathological symptoms. Additions to the total number of known proteins are constantly being made on an increasing scale through the discovery of mutant strains or their production by genetic manipulation; this latter technology has become known as protein engineering. The in vivo functioning of proteins depends critically on the chemical structure of individual peptide chains, but also on the detailed folding of the chains themselves and on their assembly into larger supramolecular structures. The molecules and their fu- tional assemblies possess a limited in vitro stability. Special methods are required for their intact isolation from the source material and for their analysis, both qualitatively and quantitatively. Proteins are also increasingly used as “industrial components,” e.g., in biosensors and immobilized enzymes, because of their specificity, selectivity, and sensitivity. This requires novel and refined proce- ing methods by which the protein isolate can be converted into a form in which it can be utilized.